Dieser Teil von Hemimorphitara geht Reaktion für Reaktion vor: wie Lysyloxidase und Prolidase arbeiten, welche Querbrücken in Fasern entstehen und wie die EU-Angaben zu Mangan und zu Kupfer jeweils für sich zu lesen sind.
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Ein Kollagenmolekül durchläuft mehrere Orte, bevor es Teil einer belastbaren Fibrille ist, und es wird später wieder in seine Bausteine zerlegt. Die Tabelle ordnet die Abschnitte, die für diese Seite wichtig sind. Zwei davon hängen von einem der hier beschriebenen Spurenelemente ab; die übrigen stehen zur Orientierung dabei.
| Vorgang | Wo er stattfindet | Katalysierendes Enzym | Metall im Enzym |
|---|---|---|---|
| Aufbau der Eiweißketten | Ribosomen am endoplasmatischen Retikulum | keines im engeren Sinn | nicht Thema hier |
| Verdrillung zur Dreifachhelix | endoplasmatisches Retikulum | Faltungshelfer | nicht Thema hier |
| Abtrennen der Endstücke | unmittelbar außerhalb der Zelle | Prokollagen-Proteinasen | nicht Thema hier |
| Oxidation ausgewählter Lysinreste | Oberfläche der wachsenden Fibrille | Lysyloxidase | Kupfer |
| Ausbildung der Querbrücken | zwischen benachbarten Molekülen | läuft spontan ab | kein Enzym beteiligt |
| Spaltung prolinhaltiger Dipeptide | Zellplasma | Prolidase | Mangan |
Frisch zusammengelagerte Kollagenmoleküle halten nur über schwache nichtkovalente Bindungen aneinander. Die kovalenten Querbrücken, die in den folgenden Tagen entstehen, verbinden das Ende eines Moleküls mit der Helix des versetzt danebenliegenden. Aus einem Bündel paralleler Stränge wird so ein Faden, der Zugkräfte über seine gesamte Länge verteilt.
Die Matrix ist kein fertiges Bauwerk. Zellen lösen fortlaufend ältere Fibrillen auf und ersetzen sie. Rund ein Viertel der Aminosäuren im Kollagen sind Prolin oder Hydroxyprolin, sodass beim Abbau ungewöhnlich viele Bruchstücke mit diesem Ring entstehen. Wie der Körper sie verwertet, beschreibt der Abschnitt zur Prolidase.
Lysyloxidase ist ein kleines, von Zellen ausgeschiedenes Enzym. Sie wird als längere Vorstufe gebildet; erst nachdem außerhalb der Zelle ein Propeptid abgeschnitten wurde, ist sie voll aktiv. Verwandte Enzyme derselben Familie arbeiten nach demselben Prinzip, unterscheiden sich aber in ihren übrigen Bereichen.
Die meisten Enzyme, die Amine oxidieren, beziehen ihren organischen Cofaktor als Vitaminabkömmling von außen. Lysyloxidase bildet ihn selbst: Ein Tyrosin ihrer Kette wird oxidiert und mit einem Lysin derselben Kette verbunden. Das Ergebnis heißt Lysyl-Tyrosylchinon, kurz LTQ. Für diese Selbstbildung wird das Kupfer-Ion bereits benötigt, und im fertigen Enzym sitzt es in direkter Nachbarschaft des LTQ.
Kupfer gelangt nicht erst in der Matrix an das Enzym. Im späten Abschnitt des Golgi-Apparats pumpt die Kupfer-ATPase ATP7A Ionen in das Innere der Membranbläschen, in denen die neu gebildete Lysyloxidase auf ihren Weg nach draußen wartet. Das Enzym verlässt die Zelle also bereits mit seinem Metall.
Im aktiven Zentrum wird die Aminogruppe am Ende einer Lysin-Seitenkette durch Sauerstoff abgelöst. Es entsteht Allysin mit einer Aldehydgruppe; aus Hydroxylysin entsteht entsprechend Hydroxyallysin. Ammoniak und Wasserstoffperoxid verlassen das Enzym als Nebenprodukte. Die anschließenden Kondensationsreaktionen verlaufen ohne Katalysator und unterscheiden sich je nach Faserprotein.
| Faserprotein | Typische reife Querbrücke | Beteiligte Seitenketten |
|---|---|---|
| Kollagen | Pyridinolin, Deoxypyridinolin | drei, aus Lysin oder Hydroxylysin |
| Kollagen (frühe Form) | zweiwertige Aldimine und Ketoamine | zwei |
| Elastin | Desmosin, Isodesmosin | vier Lysinreste, drei davon zuvor oxidiert |
| Elastin | Lysinonorleucin | zwei |
Desmosin und Isodesmosin kommen praktisch nur in Elastin vor. Ihr Pyridiniumring verbindet bis zu vier Ketten an einem Punkt und erklärt, warum sich das Elastinnetz dehnen lässt, ohne auseinanderzufallen. Die zugelassene Angabe zu Kupfer lautet:
„Kupfer trägt zur Erhaltung von normalem Bindegewebe bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Prolidase arbeitet im Zellplasma, also am entgegengesetzten Ende des Weges, den die Lysyloxidase begonnen hat. Ihre Substrate sind Dipeptide, deren zweite Aminosäure Prolin oder Hydroxyprolin ist. Fachsprachlich heißen sie Imidodipeptide.
Prolin ist streng genommen keine Amino-, sondern eine Iminosäure: Ihr Stickstoff gehört zu einem Fünferring. Die Peptidbindung zu diesem Stickstoff ist sperriger als üblich und kann zwei räumliche Stellungen einnehmen. Gewöhnliche Dipeptidasen erkennen diese Form schlecht. Ohne ein darauf spezialisiertes Enzym blieben die prolinhaltigen Zweierstücke ungenutzt.
Strukturuntersuchungen zeigen das menschliche Enzym als Paar aus zwei gleichen Untereinheiten. Jede besitzt ein aktives Zentrum mit zwei Metallplätzen, die unter physiologischen Bedingungen mit Mangan besetzt sind. Die Ionen fixieren ein Hydroxid-Ion zwischen sich. Dieses greift die Carbonylgruppe der Peptidbindung an, während die Metalle das entstehende Zwischenprodukt stabilisieren. Das Dipeptid zerfällt, beide Aminosäuren werden frei.
| Manganabhängiges Enzym | Was gespalten oder verknüpft wird | Bezug zur Matrix |
|---|---|---|
| Prolidase | spaltet Dipeptide mit endständigem Prolin oder Hydroxyprolin | gibt Prolin aus dem Kollagenabbau frei |
| mehrere Glykosyltransferasen | hängen aktivierte Zucker an wachsende Ketten | Zuckerketten der Proteoglykane |
| Hyaluronan-Synthasen | verknüpfen zwei Zuckerbausteine im Wechsel | Hyaluronsäure der Füllmasse; hier genügt auch Magnesium |
Für mehrere Glykosyltransferasen kann Mangan in Laborversuchen durch andere zweiwertige Ionen teilweise ersetzt werden. Welches Ion im Gewebe tatsächlich gebunden ist, lässt sich deshalb nicht für jedes Enzym gleich sicher angeben. Für Mangan hat die EU diese Angabe zugelassen:
„Mangan trägt zu einer normalen Bindegewebsbildung bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Die Verordnung (EU) Nr. 432/2012 listet gesundheitsbezogene Angaben, die in der Union verwendet werden dürfen. Jede beruht auf einer Stellungnahme der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit und ist an Bedingungen geknüpft, etwa an eine Mindestmenge im Produkt. Für das Bindegewebe finden sich dort die folgenden Einträge:
Eintrag für Mangan
„Mangan trägt zu einer normalen Bindegewebsbildung bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Eintrag für Kupfer
„Kupfer trägt zur Erhaltung von normalem Bindegewebe bei“
Gemäß Verordnung (EU) Nr. 432/2012
Der Satz zu Mangan spricht von der Bildung, der Satz zu Kupfer von der Erhaltung. Beide Formulierungen stammen aus getrennten Bewertungsverfahren und werden hier unverändert wiedergegeben. Sie lassen sich weder zu einer gemeinsamen Aussage zusammenziehen noch auf das jeweils andere Element übertragen. Beide beschreiben einen normalen Zustand und keine Veränderung darüber hinaus.
Etiketten in der EU beziehen Mineralstoffmengen auf Nährstoffbezugswerte aus Anhang XIII der Verordnung (EU) Nr. 1169/2011: 2 mg für Mangan und 1 mg für Kupfer pro Tag. Die folgenden Zahlen sind gerundet und können je nach Herkunft und Verarbeitung spürbar abweichen.
| Zutat, je 100 g | Mangan | Kupfer |
|---|---|---|
| Haselnusskerne | rund 6 mg | rund 1,7 mg |
| Haferflocken | rund 4 mg | rund 0,4 mg |
| Kakaopulver, stark entölt | rund 3,8 mg | rund 3,8 mg |
| Linsen, getrocknet | rund 1,4 mg | rund 0,8 mg |
Wie viele Brücken entstehen, hängt davon ab, wie viel Lysyloxidase die Zellen bilden, wie viele Lysinreste an der Fibrille erreichbar sind und wie lange die Reaktion Zeit hat. Das Kupfer-Ion ist Voraussetzung für ein aktives Enzym, aber kein Regler, der die Menge der Brücken nach oben verschiebt. Die zugelassene Angabe beschreibt ebenfalls keinen Zuwachs.
Nein. Kollagenasen gehören zu den Matrix-Metalloproteinasen und schneiden die intakte Dreifachhelix außerhalb der Zelle an. Prolidase setzt erst ganz am Ende des Abbaus an, im Zellinneren, und spaltet nur noch Zweierstücke. Beide Enzyme gehören zum selben Kreislauf, erledigen darin aber völlig verschiedene Aufgaben.
Die Formulierungen wurden in eigenständigen Verfahren für das jeweilige Element festgelegt. Die Enzyme auf dieser Seite erklären den biochemischen Hintergrund, begründen aber nicht die Wortwahl der Verordnung. Deshalb gibt Hemimorphitara jeden Satz nur zusammen mit seinem Element wieder.
Die Darstellung stützt sich auf Lehrbücher der Biochemie und der Matrixbiologie, auf veröffentlichte Kristallstrukturen der menschlichen Prolidase und auf Übersichtsarbeiten zur Familie der Lysyloxidasen. Der Wortlaut der beiden Angaben ist der im Amtsblatt der Europäischen Union veröffentlichten Verordnung (EU) Nr. 432/2012 entnommen.
Reaktionsschemata zu Lysyloxidase und Prolidase, zwei Enzymtabellen und der vollständige Wortlaut beider EU-Angaben, jede ihrem Element zugeordnet.
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