Une chaîne de collagène, de la liaison à la dégradation
Le collagène quitte la cellule sous la forme d’une molécule précurseur munie d’extrémités encombrantes. Ce n’est qu’une fois ces extrémités coupées, hors de la cellule, que les brins s’assemblent en fibrilles. À cet instant, ils sont encore juxtaposés sans être reliés. Ce qui en fait un matériau cohérent se joue dans les heures et les jours suivants, à la surface de la fibrille en croissance.
L’allysine comme point d’ancrage chimique
La lysyl oxydase est sécrétée sous une forme inactive et s’active après le retrait d’un propeptide. Elle vise les résidus de lysine situés aux extrémités non enroulées des molécules de collagène. En consommant de l’oxygène, elle détache le groupe aminé de la chaîne latérale ; il reste un groupe aldéhyde très réactif. De l’ammoniac et du peroxyde d’hydrogène apparaissent comme sous-produits.
La suite se passe d’enzyme. L’aldéhyde réagit avec un groupe aminé ou avec un second aldéhyde de la molécule voisine. Il se forme d’abord des liaisons bivalentes, qui évoluent avec le temps en ponts trivalents comme la pyridinoline. L’ion cuivre demeure pendant tout ce temps dans l’enzyme ; sans lui, la lysyl oxydase n’a pas d’activité catalytique. Pour le cuivre, l’UE a autorisé l’allégation suivante :
« Le cuivre contribue au maintien de tissus conjonctifs normaux »
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Le centre bimétallique de la prolidase
Le collagène est sans cesse dégradé et reconstitué. Les collagénases et d’autres protéases découpent les brins en morceaux toujours plus petits, jusqu’à ce qu’il ne reste que des unités de deux acides aminés. Quand un tel dipeptide se termine par une proline ou une hydroxyproline, le cycle rigide de cet acide aminé tient la liaison peptidique dans une position hors d’atteinte des dipeptidases ordinaires.
La prolidase est taillée pour cette liaison-là. Sa poche de fixation abrite deux ions manganèse reliés par un ion hydroxyde commun. Cet hydroxyde attaque l’atome de carbone de la liaison peptidique, et le dipeptide se scinde en ses deux acides aminés. La proline peut de nouveau entrer dans une chaîne de collagène. Pour le manganèse, l’allégation autorisée se lit ainsi :
« Le manganèse contribue à la formation normale de tissus conjonctifs »
Conformément au Règlement (UE) n° 432/2012
Des chaînes de sucres pour la substance de remplissage gorgée d’eau
Les ions manganèse se retrouvent à un second endroit. Dans l’appareil de Golgi, des glycosyltransférases allongent les chaînes de sucres des protéoglycanes en y accrochant un à un des sucres activés. Plusieurs de ces enzymes ne fixent leur donneur de sucre que si un ion métallique divalent, souvent le manganèse, oriente les groupes phosphate de ce donneur.
Les enzymes décrites relèvent du contexte scientifique. Le règlement lui-même n’en nomme aucune ; il consacre à chaque élément une phrase propre sur le tissu conjonctif, et chacune de ces phrases ne vaut que pour l’élément qu’elle cite.